C3 složka komplementu v séru
C3 složka komplementu (S; hmot. konc. [g/l] Imunonefelometrie)


Synonyma: Komplement - C3 Zkratka: S_IC3.
Lokální kód: 88 Kód NČLP: 01200
Kód VZP rutina: 91159 Kód VZP statim:

Princip stanovení: Imunonefelometrie
Odebíraný materiál: Krev
Odběr do: Plast, gel +/-, aktivátor srážení
Odebírané množství: 3 ml
Dostupnost rutinní: Jednou týdně - při dostatečném počtu vzorků. Odezva: Odpoledne v den zpracování.
Dostupnost statim: Jen po předchozí domluvě Odezva:
Poznámka k dostupnosti a odezvě:

Pokyny k preanalytické úpravě vzorků: Nejsou zvláštní požadavky k preanalytické fázi.
Pokyny k transportu: Nejsou zvláštní požadavky na transport.

Pokyny k odběru vzorku: Odběr nalačno není nutný.

Stabilita vzorku (dle výrobce):
Stabilita při 20-25°C: 1 Den
Stabilita při 4-8°C: 1 Týden
Stabilita při -20°C: 12 Týden
Stabilita při -70°C:
Poznámka ke stabilitě: Údaje platné pro odseparované sérum. Výrobce neudává stabilitu - převzato z http://www.enclabmed.cz/encyklopedie.htm (SEKK).
Při stanovení C3 je třeba vzít v úvahu, že antisérum proti C3c fragmentu je nastaveno na molekuly C3. V závislosti na stáří vzorku a podmínkách jeho skladování při vyšetření postupuje rozdílně fragmentace C3 na C3c. U čerstvých vzorků jsou naměřeny při imunonefelometrickém stanovení až o 30% nižší hodnoty, než u starších vzorků, podle toho, jak daleko postoupila fragmentace. Během skladování 8 dní při +2 až +8°C nebo až 3 měsíce při -20°C může v heparinizované nebo EDTA plazmě stoupnout koncentrace C3c až o 17%. Proto je potřeba výsledky faktorů komplementu u skladovaných vzorků vyhodnocovat vůči referenčním intervalům získaným za stejných podmínek (zdroj: příbalový leták výrobce).


Referenční rozmezí:
Věk od Věk do DRM HRM Jedn. Další údaje
0D 99R+ 0,8 1,5 g/l


Doplňující klinické informace:

Autorské poznámky:




Další informace:

 

Abstrakt

Glykoprotein C3 je důležitou složkou komplementu. Hraje klíčovou roli v klasické i alternativní dráze aktivace komplementu.

 

Chemická a fyzikální charakteristika, struktura a povaha analytu

C3 je glykoprotein o Mr = 185 000 (řetězec α má Mr = 115 000 a řetězec β má Mr = 75 000). Řetězce α a β jsou spojeny disulfidickými můstky. Uvnitř hydrofóbního pláště je skrytá thiolesterová vazba.

Při elektroforéze bílkovin se C3 pohybuje v oblasti β2-globulinů. Tato zóna je téměř výhradně tvořena C3 složkou komplementu. Při delším skladování séra dojde k degradaci C3. Fragment C3c způsobí zneostření a rozšíření β1 a souběžně dojde k poklesu β2. Postupem času a degradace může dojít až k vymizení β2.

 

Role v metabolismu

Při aktivaci C3, kdy se z α řetězce odštěpí peptid C3a (dalším fragmentem je C3b), je thiolesterová vazba odkryta a během 30 – 60 mikrosekund štěpena. Rozštěpení thiolesterové vazby znamená změnu struktury a také změnu biochemických vlastností.

C3b reaguje s nejbližším reaktantem. Tímto způsobem C3b opsonizuje. Pokud ovšem vhodného příjemce nenajde, může vytvořit kovalentní vazbu s vodou. Po této hydrolyzaci již nemůže vytvořit kovalentní vazbu a tudíž opsonizovat. C3b má velkou afinitu k IgG. Tento opsonin je mnohem silnější než samotný C3b.

Ovšem k pokračování komplementové kaskády je nutné, aby se složka C3b setkala s C4b a vznikla mezi nimi kovalentní vazba.

 

Zdroj (syntéza, příjem)

C3 složka komplementu je syntetizována především v hepatocytech. K dalším buňkám syntetizujícím C3 patří monocyty, makrofágy, fibroblasty a endoteliální buňky.

 

Způsob vylučování nebo metabolismus

Vlivem C3-konvertázy se C3 štěpí na fragmenty C3a a C3b. C3b je dále degradován proteázou na inaktivní C3c a C3dg. Nakonec jsou fragmenty C3 pohlceny fagocytárními buňkami v játrech.

 

Biologický poločas

Biologický poločas C3 je 2,5 dne.

 

Patofyziologické mechanismy ovlivňující koncentraci

Pokles C3 může být způsoben zvýšenou spotřebou složek komplementu nebo sníženou syntézou.

 

Snížené hodnoty koncentrace C3 v séru:

SLE

Akutní postinfekční glomerulonefritida

Membrano-proliferační glomerulonefritida

Poškození jaterních buněk

Revmatoidní artritida

U chronických nefritid je snížení C3 spojováno s exacerbací onemocnění a opětovné zvýšení C3 prozradí zlepšení stavu

 

Pokud je snížení C3 delší dobu, je to považováno za prognosticky nepříznivý signál.

 

Přímé následky abnormálních koncentrací

Pacienti s deficiencemi C3 složky komplementu jsou náchylní k opakovaným těžkým bakteriálním infekcím.

 

Použití pro klinické účely

Stanovení C3 složky komplementu není příliš specifické. Zjištění zvýšené hladiny (např. při reakci akutní fáze) není příliš informativní. Diagnosticky důležitější je snížení hladiny C3 v séru (viz.patofyziologie).

 

 

Kontrolní (řídící) mechanismy

Faktor B za přítomnosti Mg2+ spolu s faktorem D zvyšují proteolytický vliv komplexu C3iBb na C3 a tím na vznik fragmentů C3a a C3b.

Faktor H a faktor I zase podporují vznik inaktivního C3c a C3dg z C3b. Působí tak do jisté míry jako inhibiční kontrolní mechanismus.

 

Omezení stanovení

Stanovení ruší chylozita a stáří (dochází ke zvyšování hladiny) séra.

 

 

Literatura

HAEBERLI A.: HUMAN PROTEIN DATA, 1. vydání, VCH Verlagsges.mbH, Weinheim, 1992, ISBN 3-527-28211-4.

RITCHIE R.F.: SERUM PROTEINS IN CLINICAL MEDICINE, 1. vydání, MPX Maine printing company, Portland Maine, 1996.

MURRAY R.K., GRANNER D.K., MAYES P.A., RODWELL V.W.: Harperova biochemie, H&H, Praha 2001, ISBN 80-7319-0 03-6.

STITES D.P., TERR A.I.: Základní a klinická imunologie, Victoria Publishing a.s., Praha 1994, ISBN 80-85605-37-6.

MASOPUST J.: Klinická biochemie, Požadování a hodnocení biochemických vyšetření, Karolinum, Praha, 1998, ISBN 80-7184-649-3.

ENGLIŠ M.: Interpretace elektroforézy plazmatických bílkovin v agarozovém gelu, AVICENUM, Praha, 1992, ISBN 80-201-0 170-5.

KARLSON, GEROK, GROSS: Pathobiochemie, ACADEMIA, Praha, 1987, 21-041-87.